马上生物竞赛考试了，于是奋发图强（？）周末临时写了这么一篇小文章，权当复习罢。 沾染了生竞课的不良风气，全文人名都没翻译（ 第一次写非历史精选，又加上很久没写点什么了以及手机打字，而且时间仓促，只用了不到一天，质量可能有所下降，请大家见谅。 使用了注释因为我感觉我有点啰嗦，扯了一些有意思但是没用的东西。 paperpass查重12%，AIGC10.74% paperyy查重15.3%，AIGC0% Part1:前置内容 在高中生物学课本里我们学过，酶（enzyme）的本质其实就是生物催化剂，自然也符合我们对催化剂的定义：在化学反应前后质量和化学性质不变，并且能加快反应速率的物质。被酶催化的物质我们称为底物（substrate）。绝大多数酶都是由蛋白质构成的，但也有少数由RNA构成，被称为核酶。由于核酶实在太少，未经说明，下文的酶一般都指的是蛋白质酶。 相比一般的催化剂，酶催化效率更高，可以将反应活化能降得更低。但同时，酶催化反应需要在合适的环境下进行，只有在合适的温度、pH值下才能正常反应，极端的温度或酸碱度会使酶变性，失去催化功能。对于催化某种可逆反应的酶，有时它对于正反两个方向都可以催化。就比如乳酸脱氢酶，它可以催化乳酸之间丙酮酸的互相转化（1）。 Part2:酶的专一性和稳态理论 以上是一些极为基本且宽泛的准备，现在我们进入正题。在开始推导之前，我觉得还是应该先补充一下稍微深入一点的内容。 首先是酶的专一性，有关学说已经经历了一百多年的发展。这几段比较难懂，不想看的可以直接跳过下面四段直接看第五段。 最初1894年德国化学家Emil Fisher提出了“锁与钥匙”学说，这不难理解：底物是一把钥匙，酶是锁，只有合适的钥匙才能打开特定的锁。但仔细一想我们就能发现不对劲，底物作为钥匙插进锁里之后，产物和底物并不一样，有时甚至差得远，那一个变了形的钥匙怎么从锁里拔出来？这就是Fisher的锁与钥匙学说最大的问题。 时间来到1946年，大名鼎鼎的美国化学家Linus Pauling（2）提出了过渡态互补学说。他认为，酶和底物在反应时并非一成不变的，两者都会形成过渡态，结构上发生改变，结合成能够互补的复合物，更容易形成产物。这不仅能解释酶的专一性，实际上也解释了酶催化的部分机制。 1958年，Daniel Koshland提出了诱导契合学说，认为酶与底物结合时，底物会诱导酶形成和自身契合的构象，这可以解释为什么酶可以催化可逆反应的正逆两种反应。不过在过渡态互补学说里我们就讲到，底物本身也会发生变化，这是诱导契合的一个缺陷。 我知道你可能没看懂Pauling和Koshland两个人的学说有什么区别，因为我之前学的时候最开始也没懂（），所以我再解释两句。前者主要是解释反应机理，而后者侧重于解释酶的变化本身。再换言之，第一个偏向生物化学第二个偏向化学生物，这么说你还不理解就去看<discussion=6685507a9e258e6b2f4ed285>这个</discussion>然后自己举一反三（）。 然后我们再看稳态理论。有以上内容的铺垫，我们很容易就能理解了。酶先和底物结合产生复合物，复合物分解再形成产物并释放酶。反应掉多少复合物，酶就再结合多少底物生成复合物接着反应。它是1925年由George Briggs和John Haldane提出的，只不过我觉得其中的复合物概念先理解上文那两个学说再看会更好，其实问题不大。封面即为稳态理论的反应大概情况，可以写成下面这段式子： E+S<=>ES<=>E+P E是酶，S是底物，ES是复合物，P是产物。这两步反应都是可逆的，E和S产生ES的速率称为k1，ES解离变回E+S速率称为k-1，ES产生P和E速率k2（3），P和E变回ES速率k-2。 Part3:米氏方程推导 米氏方程是计算酶促反应中反应速率和底物浓度的关系式，可谓化繁为简，我给我一位不学生竞但是数学很好的室友看完后他大加赞赏，认为这是个十分优美的方程式。 显然，光有反应速率我们还什么都干不了，我们还需要知道物质的浓度。于是我们定义浓度表示为[X]，X可以是酶、底物、产物等各种反应涉及到的物质。稳态理论还提出了一个名为米氏常数的数据，以Km（注意是大写）表示，数值上等于（k-1+k2）/k1，其单位在下文会进一步解释，由于已知反应的各个速率都认为是已知的，米氏常数一般也认为是已知量 好了，一切造物的工都已完毕，无疑之日已至，咕咕的车厂，为我等推导米氏方程（？）： 首先，由已知可得：ES的产生既需要底物也需要酶，则其的速率v1=k1[E][S] ；同理可得其解离速率v2=k-1[ES]+k2[ES]=（k-1+k2）[ES]、要求的产物生成速率v=k2[ES] 由于稳态理论中v1=v2，即k1[E][S]=（k-1+k2）[ES] 显然[E]只包括游离的酶，Et表示酶的总量，那么[E]=[Et]-[ES] 于是乎将[E]带入，我们得到： k1（[Et]-[ES]）[S]=（k-1+k2）[ES] 以[ES]为主元化简： k1[Et][S]-k1[ES][S]=（k-1+k2）[ES] [ES]=k1[Et][S]/【k1[S]+（k-1+k2）】=[Et][S]/【[S]+（k-1+k2）/k1】 所以v=k2[Et][S]/【[S]+（k-1+k2）/k1】 将上文提到的Km代入得到：v=k2[Et][S]/（[S]+Km） 接下来我们需要用一些极限思想，当底物浓度[S]极大的时候，Km可以忽略不计，此时认为全部的酶都和底物结合，Et=ES，则最大反应速率Vmax=k2[ES]=k2[Et] 将Vmax带入即可得到：v=Vmax[S]/（[S]+Km） 推导完了，米氏方程最终表达式即为v=Vmax[S]/（[S]+Km），Km已知，酶的浓度一般也是题干条件（或者实验定量好的），那么Vmax也可以得到。因此，我们把反应速率v和底物浓度直观联系了起来。相信你一定也和我的室友一样觉得米氏方程十分优美罢（ Part4:一些次级结论 现在我们手上有这个式子：v=Vmax[S]/（[S]+Km），以此为基础，我们可以推导出一些次级结论。 首先，当底物浓度[S]远小于Km时，方程就可变成v=Vmax[S]/Km，相当于v与[S]成正比，很好理解，底物很少的时候酶很空闲，来多少反应多少，这称为一级反应动力学。当[S]远大于Km，方程就是v=Vmax[S]/[S]=Vmax显而易见不必解释了，这称为零级反应动力学。 其次，一个十分特殊的时刻，当[S]=Km时，方程变为v=Vmax[S]/2[S]=Vmax/2，由此得到米氏常数的物理意义：反应速率为最大值一半时的底物浓度，也就是说，它的单位是浓度单位mol/L。 最后是作图。假如按照常规的结果来，我们可以得到一条近似于双曲线中一股的图像。但这并不直观更不美，所以我们还有一种更巧妙的作图方法：双倒数作图法，即方程两边都取倒数，即1/v=（[S]+Km）/Vmax[S]=Km/Vmax·1/[S]+1/Vmax，横坐标是1/[S]，纵坐标是1/v，图像是一条斜率为Km/Vmax，截距为1/Vmax的一次函数，这就优美多了。 我所要讲解的差不多就是这些了，那么事实上，根本没有这么简单的方程（悲）。生物体内单底物单产物的反应很少，双底物酶动力学太过于复杂。另一方面，还有一部分酶被称为别构酶，具有可以结合某些物质的调节部位改变活性，不适用于米氏方程。所以本文作为一个简单的介绍并不涉及（其实是书上没有某个屑自己也不会）。 注释 （1）：不过乳酸脱氢酶主要是催化丙酮酸产生乳酸，这在糖代谢里我会细讲（但我也可能根本不会写糖代谢）。之所以叫乳酸脱氢酶，只是因为科学家是先发现它催化乳酸产生丙酮酸的反应罢了。 （2）：简单介绍并稍微唠两句关于Pauling大师的轶闻，他发现了蛋白质的a螺旋（应为阿尔法螺旋，但打不出来）。不过他也犯过一个致命的错误：现在我们小学二年级就知道DNA是双螺旋，但经过他多年的计算，他于1952年发现：DNA的结构是三螺旋！显然是他失误了。此事在DNA里我会细讲（怎么感觉这话好耳熟） （3）：k2还有一个正式名字叫做kcat，名为酶催化常数，表示的是酶的催化效率，由于名字带cat，我们不妨称之为薛猫速率（） （本文完） 参考资料：生物化学简明教程 百度百科：酶及有关词条，如“酶的专一性”、“米氏方程”等